Temperatura desnaturalizacion de proteinas

curva de temperatura de desnaturalización de las proteínas

Los datos indican que las proteínas globulares pequeñas (que constan de menos de unos 70 residuos) tienden a tener altas temperaturas de desnaturalización. Este hallazgo se analiza comparando los cambios experimentales de entalpía y entropía de desnaturalización de un conjunto seleccionado de proteínas pequeñas con los valores calculados a partir de las propiedades medias y comunes de las proteínas globulares. La conclusión es que el cambio de entropía de desnaturalización es menor de lo esperado, lo que conduce a un aumento de la temperatura de desnaturalización. La racionalización molecular propuesta considera la existencia de modos vibracionales de gran longitud de onda y baja frecuencia en el estado nativo de las proteínas pequeñas debido a su gran relación superficie-interior. El efecto de la disminución de la ganancia de entropía conformacional asociada a la desnaturalización en la estabilidad térmica se verifica directamente mediante un modelo teórico ya ideado [G. Graziano, Phys. Chem. Chem. Phys. 2010, 12, 14245-14252; 2014, 16, 21755-21767].

efecto de la temperatura en las proteínas

ResumenLas proteínas sufren desnaturalización por frío y por calor, pero a menudo la desnaturalización por frío no puede detectarse porque se produce a temperaturas inferiores a la de congelación del agua. Las proteínas que se someten a una desnaturalización detectable tanto por frío como por calor proporcionan una curva fiable de la estabilidad de la proteína. Aquí utilizamos la IscU bacteriana, una proteína esencial y antigua implicada en la biogénesis de clústeres de hierro, para mostrar un ejemplo importante de desnaturalización en frío no sesgada, basada en la frustración electrostática causada por un dualismo entre la unión de clústeres de hierro y azufre y la presencia de una puerta electrostática funcionalmente esencial. Exploramos los determinantes estructurales y los universales que determinan la desnaturalización en frío con la ayuda de un modelo de grano grueso. Nuestros resultados establecen un punto firme en nuestra comprensión de la desnaturalización en frío y nos proporcionan reglas generales para inducir y predecir la desnaturalización en frío de las proteínas. El conflicto entre la unión del ligando y la estabilidad pone de manifiesto la importancia del dualismo estructura-función en la evolución de las proteínas.

Reimpresiones y permisosSobre este artículoCite este artículoYan, R., DeLos Rios, P., Pastore, A. et al. La desnaturalización en frío de IscU pone de manifiesto el dualismo estructura-función en proteínas marginalmente estables.

temperatura de desnaturalización de proteínas pdf

Los efectos de la temperatura en la actividad enzimática. Arriba – el aumento de la temperatura incrementa la velocidad de reacción (coeficiente Q10). Medio: la fracción de enzima plegada y funcional disminuye por encima de su temperatura de desnaturalización. Abajo – por consiguiente, la velocidad óptima de reacción de una enzima se encuentra a una temperatura intermedia.

Nota 2: La desnaturalización puede producirse cuando las proteínas y los ácidos nucleicos se someten a temperaturas elevadas o a pH extremos, o a concentraciones no fisiológicas de sal, disolventes orgánicos, urea u otros agentes químicos.

La desnaturalización es un proceso en el que las proteínas o los ácidos nucleicos pierden la estructura cuaternaria, la estructura terciaria y la estructura secundaria que están presentes en su estado nativo, por la aplicación de algún estrés o compuesto externo como un ácido o una base fuerte, una sal inorgánica concentrada, un disolvente orgánico (por ejemplo, alcohol o cloroformo), agitación y radiación o calor[3]Si las proteínas de una célula viva se desnaturalizan, se produce una interrupción de la actividad celular y posiblemente la muerte de la célula. La desnaturalización de las proteínas también es una consecuencia de la muerte celular[4][5] Las proteínas desnaturalizadas pueden presentar una amplia gama de características, desde el cambio conformacional y la pérdida de solubilidad hasta la agregación debido a la exposición de los grupos hidrofóbicos. Las proteínas desnaturalizadas pierden su estructura tridimensional y, por tanto, no pueden funcionar.

importancia de la desnaturalización de las proteínas

Los efectos de la temperatura en la actividad enzimática. Arriba – el aumento de la temperatura aumenta la velocidad de reacción (coeficiente Q10). Medio: la fracción de enzima plegada y funcional disminuye por encima de su temperatura de desnaturalización. Abajo: por consiguiente, la velocidad óptima de reacción de una enzima se encuentra a una temperatura intermedia.

Nota 2: La desnaturalización puede producirse cuando las proteínas y los ácidos nucleicos se someten a temperaturas elevadas o a pH extremos, o a concentraciones no fisiológicas de sal, disolventes orgánicos, urea u otros agentes químicos.

La desnaturalización es un proceso en el que las proteínas o los ácidos nucleicos pierden la estructura cuaternaria, la estructura terciaria y la estructura secundaria que están presentes en su estado nativo, por la aplicación de algún estrés o compuesto externo como un ácido o una base fuerte, una sal inorgánica concentrada, un disolvente orgánico (por ejemplo, alcohol o cloroformo), agitación y radiación o calor[3]Si las proteínas de una célula viva se desnaturalizan, se produce una interrupción de la actividad celular y posiblemente la muerte de la célula. La desnaturalización de las proteínas también es una consecuencia de la muerte celular[4][5] Las proteínas desnaturalizadas pueden presentar una amplia gama de características, desde el cambio conformacional y la pérdida de solubilidad hasta la agregación debido a la exposición de los grupos hidrofóbicos. Las proteínas desnaturalizadas pierden su estructura tridimensional y, por tanto, no pueden funcionar.